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1、 結構特點： 1.含苯環(huán): phe 2.含酚羥基: Tyr 3.含吲哚環(huán): Trp 4.含羥基:Ser Thr 5.含硫: Cys Met 6.含胍基:Arg 7.含咪唑基: His 一、氨基酸的理化性質： 兩性電離 等電點(pI） 在水溶液中能兩性電離而成兼性離子 分子呈電中性時的溶液的pH值 紫外吸收 芳香族氨基酸特有(phe，Tyr,Trp) 吸收峰：波長280nm 茚三酮反應 加熱 氨基酸 +

2、 茚三酮 藍紫色化合物 (570nm) 氨基酸的定量方法 二、蛋白質的空間結構 定義 維系鍵 舉例 一級結構（primary structure） （1）多肽鏈中氨基酸（殘基）的排列順序。 （2）是蛋白質的基本結構。 （3）是空間結構、生理功能的基礎。 肽鍵（二硫鍵） 二級結構(second structure） 多肽鏈中相鄰氨基酸殘基形成的局部肽鏈空間結構， 其主鏈原子的局部空間排布，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構像。 氫鍵 超二級結構（super secondary structur

3、e） 和結構域（domain） 超二級結構 （模體，motif） 蛋白質多肽鏈上的一些二級結構單元，有規(guī)律地聚集起來，形成αα，βββ，βαβ, β2α, αTα 等結構 基因表達調控中的轉錄因子（具備功能）（鋅指，亮氨酸拉鏈、αTα、β2α） 結構域（domain） 單個或多個超二級結構進一步集結形成在蛋白質分子空間結構中可明顯區(qū)分的區(qū)域 脫氫酶蛋白、細胞膜受體蛋白 三級結構 (tertiary structure) 在二級結構的基礎上，包括相距較遠的氨基酸殘基及其側鏈R基團形成的整個多肽鏈的空間構象。 特點:為球狀或者為橢圓狀蛋白質，具有生命活性，可形成親水表面和

4、疏水內核。 疏水鍵 肌紅蛋白 免疫球蛋白 四級結構(quaternary stucture) 指幾個各具獨立三級結構的多肽鏈之間的相互集結，并以特定的方式接觸，排列形成更高層次的大分子空間構象 亞基：1.具備三級結構，單獨存在無活性 2.存在于四級結構中 亞基間以鹽鍵相連 Hb血紅蛋白 蛋白質結構與功能的關系 舉例 一級結構 1、一級結構不同，功能不同 2、一級結構相同，功能相同 3、一級結構中非關鍵部位氨基酸殘基發(fā)生變化，不影響生物活性。 4、一級結構中關鍵部位氨基酸殘基發(fā)生變化，可導致功能變化。 1.非關鍵部位：人、豬、牛胰島素

5、 2.關鍵部位：鐮刀型細胞貧血癥（β鏈N端第6個氨基酸為Glu 突變?yōu)閂al）HbS攜氧能力下降，缺氧時RBC呈鐮刀狀，脆性增加，溶血 空間結構 特定功能，特定構象： α-螺旋:指甲/毛發(fā)中角蛋白；π螺旋:肌腱/皮膚中膠原蛋白 β-片層:蠶絲中絲心蛋白；離子通道 α螺旋 主鏈右手螺旋（單鏈）,3.613螺旋 氫鍵方向與螺旋縱軸平行，鏈內氫鍵是α螺旋穩(wěn)定的主要因素 側鏈基團位于螺旋外，不參與的組成，但對螺旋的形成與穩(wěn)定有影響 α螺旋穩(wěn)定蛋白質空間構象 β折疊: 伸展的肽鏈結構 肽鍵平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰兩平面呈110度 結構的維系依靠肽鏈間的氫鍵，氫鍵的方向與肽

6、鏈長軸垂直 肽鏈的N末端在同一側---順向平行，反之為反向平行。 β轉角： 肽鏈出現(xiàn)180轉回折的“U”結構 由第1個氨基酸殘基的C=O與第4個氨基酸殘基的N-H形成氫鍵，中間包括10～12個原子， 較α螺旋緊密 常位于球蛋白分子表面，為蛋白質活性的重要空間結構部分 π螺旋： 左手螺旋 4.418，氫鍵維系螺旋穩(wěn)定 多見于膠原蛋白，3股左手螺旋盤繞形成右手超螺旋后轉變?yōu)槟z原纖維 無規(guī)則卷曲： 是蛋白質中一系列無序構象的總稱 是蛋白質分子結構與功能的重要肽段 三、蛋白質變性： 變性因素 物理或化學因素 （加熱、酸、堿、有機溶劑、重金屬離子等） 機制 蛋

7、白質空間結構破壞，一級結構未破壞 性質的變化 （理化性質的改變和生物活性的丟失） 溶解度降低/黏度增加 結晶能力消失/生物活性喪失 易被蛋白酶水解 實際應用 防止蛋白制劑/蛋白質藥物的變性失活（低溫保存） 使細菌蛋白質變性失活，消毒殺菌（紫外線殺菌等） 四、核苷酸 1、核苷酸的生物學功能： 核酸構件分子--- 一磷酸核苷；重要能量載體--- ATP；參與糖原合成--- UTP 參與磷脂合成--- CTP；信號分子------- cAMP，cGMP ；輔酶----------- FAD/FMN，NAD/NADP 一磷酸核苷（NMP/dNMP） 核酸的構件分子

8、 二磷酸核苷（NDP/dNDP） NDP dNDP 能量儲存的載體（ADP ATP） 三磷酸核苷（NTP/dNTP） RNA/DNA合成原料，參與能量代謝（ATP）；參與物質代謝（UTP， 2.核酸的一級結構核酸的空間結構與功能： 一級結構（DNA/RNA） 核苷酸的排列順序 堿基的排列順序 DNA空間結構 二級結構--雙螺旋結構 超螺旋結構/染色質 原核生物：封閉的環(huán)狀雙螺旋 真核生物：核小體→染色質→染色體（DNA+組蛋白） 功能 基因形式攜帶遺傳信息 基因：DNA分子中特定區(qū)域，核苷酸的排列順序 基因組：DNA分子的全序列

9、所有編碼RNA和蛋白質的序列+所有非編碼序列 五、DNA雙螺旋結構模型要點： 反向平行 互補雙鏈 3’→5’ /5’ →3’ A=T G≡C 右手螺旋（B型） 內側： A=T/G≡C堿基對平面與螺旋中心軸垂直 外側：核糖和磷酸（親水） 螺旋表面：大溝 /小溝 是DNA與蛋白質識別、結合的部位 維持DNA雙螺旋 結構穩(wěn)定因素 堿基平面間的疏水堆積力 堿基對間的氫鍵 DNA雙螺旋結構多樣性 A型：右手螺旋/較B型粗 Z型：左手螺旋/呈鋸齒狀 六、RNA結構： RNA空間結構 單鏈/局部雙螺旋 tRNA 含有稀有堿基 一級結構:單

10、鏈多核苷酸 二級結構:三葉草型 三級結構:倒Ｌ型 反密碼環(huán)--含反密碼子 氨基酸臂--攜帶氨基 3’端：-CCA 參與蛋白質的組成 識別密碼子 轉運氨基酸 rRNA 核糖體=rRNA+多種核糖體蛋白(rP) 蛋白質合成場所 原核生物 真核生物 rRNA種類 5S 16S 33S 5S 5.8S 18S 28S 核糖體(rRNA+rp) 70S (30S小亞基 50S大亞基) 80S （40S小亞基 60S大亞基） 真核生物的mRNA 參與蛋白質合成 遺傳信息的傳遞 初級轉錄物 核內不均一RNA（hnRNA）

11、 外顯子+內含子 成熟 mRNA （無內含子） mRNA =５’端帽子結構+５’非翻譯區(qū)+編碼區(qū)（外顯子)+3’非翻譯區(qū)+poly A ５’端帽子結構: m7GpppN ３’端尾結構: poly A RNA組學 研究snmRNAs種類/結構/功能 snmRNAs 除三種RNA以外的小分子RNA snRNA sonRNA scRNA 作用于hnRNA/rRNA 轉錄后加工/轉運/基因表達調控 蛋白質內質網(wǎng)定位合成的信號識別體的組成部分 siRNA 外源性基因入侵 雙鏈RNA（mRNA） 宿主產生特定長度（21核苷酸）/特

12、定序列 小片段RNA（siRNA） siRNA+mRNA mRNA降解 RNA干擾技術（RNAi） 核酶 某些RNA本身具有催化活性 底物是核酸 七、核酸的變性、復性與雜交 核酸變性 物化因素 DNA雙鏈 單鏈 堿基氫鍵斷裂 一級結構不變 增色效應：核酸變性時其260nm紫外線吸收值增加 （核酸變性時由分子內氫鍵破壞，2條核苷酸鏈解開，原來重疊在分子內部的堿基得以暴露，導致變性DNA260nm紫外線吸收值發(fā)生升高的現(xiàn)象。） 熔解溫度 （變性溫度，Tm ）

13、 DNA加熱變性，其260nm紫外線吸收值達最大吸收值一半時的溫度 Tm與CG含量成正比，Tm范圍：85-950C Tm值與DNA溶液中離子強度成正比（DNA樣品不易保存在純水中） 核酸復性 適當條件 變性DNA 雙螺旋DNA (兩條單鏈) 退火（annealing) 緩慢冷卻(Tm-25℃) 熱變性DNA 雙螺旋DNA 雜交 不同種類DNA單鏈/RNA 堿基配對 適宜條件 雜化雙鏈 (DNA-DNA/DNA-RNA/RNA-RNA) 基因的位置 鑒定兩種核酸

14、的相似性 檢測某些專一序列在待檢樣品中存在與否：基因芯片 舉例： HbA α2β2+血紅素 亞基之一與O2結合 導致亞基間的鹽鍵斷裂 構象輕微變化（緊密T型 松弛R型） 其它亞基與O2結合力 八、生物催化物質部分概念總結： 概念 酶 由活細胞產生的一類具催化功能的蛋白質(或RNA）,又稱生物催化劑 酶的催化特點 1.高度專一性：一種酶催化一種底物反應 2.高催化效率 3.催化活性可調節(jié)（蛋白質別構） 4.高度不穩(wěn)定性（

15、蛋白質變性） 5.催化活性不依賴完整的細胞存在（人工方法提取、體外催化） 6.并非都是蛋白質，催化性RNA（Ribozyme） 酶的組成 單純酶 蛋白質 酶蛋白（特異性） 結合酶 金屬離子 輔基 非蛋白成分 鐵卜啉 輔助因子 輔酶 含B族維生素的 小分

16、子有機物 輔基 非蛋白部分若與酶蛋白以共價鍵相連，不能用透析或超濾的方法分開 輔酶 非蛋白部分若與酶蛋白以非共價鍵相連，能用透析或超濾的方法分開 酶的活性中心 在酶分子上有一個必需基團較集中并構成一定空間構象的區(qū)域，此區(qū)域能與底物結合并催化底物轉變?yōu)楫a物。（active center) 必需基團 活性中心內的必需基團 結合基團 催化基團 活性中心外的必需基團 酶原(zymogen) 有些酶在細胞內合成或剛分泌時，無催化活性，這種無催化活性的酶的前體稱為酶原。例如：胃蛋白酶原、胰蛋白酶原、凝血因子 酶原

17、激活 酶原在一定條件下，經活化素作用轉變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^程。 (activation of zymogen) 酶原激活的本質 酶的活性中心形成，酶原切段酶原分子中特異肽健或去除部分肽段,有利于活性中心的形成。 酶原激活的意義 1.合成酶的細胞本身不受蛋白酶的消化 而破壞。例：消化道酶 2.使酶在規(guī)定的部位受激活并發(fā)揮生理作用。例：凝血因子 同工酶 催化相同的化學的反應，但酶蛋白的分子結構、理化性質，與免疫原性各不相同的一類酶。即酶分子結構不同而活性中心相似的酶。（isoenzyme） 多酶復合體 體內有些酶彼此聚合在一起，組成一個物理的結合體，此結合體稱為多酶復合體，

18、是生物體提高酶催化效率的一種措施。 例：丙酮酸脫氫酶復合體，脂肪酸β氧化的多酶復合體 多酶體系 體內物質代謝的各條途徑往往有許多酶共同參與，依次完成反應過程，在結構上無彼此聯(lián)系，稱為多酶體系。例：參與糖酵解的11個酶。 多功能酶 一個酶具有多種催化功能。例：DNA聚合酶I 激活劑 :能使酶活性提高的物質 酶的抑制作用 在抑制劑的作用下，酶活性中心或必需基團發(fā)生性質的改變并導致酶活性降低或喪失的過程。 不可逆性抑制 抑制劑以共價鍵與酶的必需基團結合。不能用透析或超濾方法分開。 1.非專一性不可逆性抑制作用：抑制劑與酶的一類或幾類基團結合，抑制劑并不區(qū)分其結合的基團屬必需

19、基團或非必需基團。 2. 專一性不可逆性抑制作用：抑制劑專一作用于酶的活性中心的必需基團并導致酶活性的抑制。 可逆性抑制 抑制劑以非共價鍵與酶的必需基團結合。能用透析或超濾方法分開。 1.競爭性抑制作用：I與S結構相似，均能與酶的活性中心結合. 此種抑制作用的強弱取決于I的濃度與S的濃度的相對比例 增大底物濃度可解除抑制作用-----顯著特點 動力學特點：1.當抑制劑存在時，I與E結合，v下降 2.當S>>I，ET=ES，轉變?yōu)镋+P，V不變 3.當有競爭性抑制劑存在時，E與S的結合力下降，Km增大 2.非競爭性抑制作用：可逆地與E的非活性中心結合

20、增加底物濃度不能解除非競爭性抑制劑的作用。 動力學特點：1.當抑制劑存在時，I與E結合，v下降 2.有I存在，形成ESI，從而使ES轉變?yōu)镻的速度減慢，V下降 3.有I存在，但不妨礙ES的形成，Km不變 3.反競爭性抑制：I不與E直接結合,與ES復合物結合,生成ESI酶失去催化活性 增加底物濃度不能解除非競爭性抑制劑的抑制作用。 動力學特點：1.當抑制劑存在時，I與ES結合，v下降 2.有I存在，形成ESI，從而使ES轉變?yōu)镻的速度減慢，V下降 3.有I存在，ES的形成增加，故Km下降 限速酶 整個代謝途徑速度取決于多酶體

21、系中催化活力最低、米氏常數(shù)最大、催化反應速度最慢的酶 此酶起著限速作用，代謝調節(jié)的作用點。 關鍵酶 幾條代謝途徑有交叉/共同的代謝中間物 丙酮酸；6-磷酸葡萄糖；乙酰CoA ；α-酮戊二酸 別構酶 酶（別構酶,四級結構）分子因受某些物質（別構劑:激活劑/抑制劑）的影響,在調節(jié)亞基部位非共價結合,而發(fā)生輕微的構象變化(疏松/緊密)，從而影響酶的活性。（別構調節(jié)）為酶活性的快調節(jié)。 生理小分子物質：代謝產物、底物、其他和調節(jié)基團非共價、可逆結合 修飾酶 酶蛋白多肽鏈上某些基團可在另一酶的催化下發(fā)生可逆地共價修飾，如：酶蛋白上的-OH基團可磷酸化或去磷酸化，或者是某些基團的乙?；?/p>

22、，去乙?；幕プ兊?，而導致酶活性的改變，受這類作用影響的酶稱為修飾酶，這種作用稱為酶的化學修飾。為酶活性的快調節(jié)。 磷酸基團、乙?；?、甲基等，和調節(jié)基團共價、可逆結合 誘導 使蛋白質合成增加；轉錄/翻譯過程；遲緩調節(jié) 阻遏 使蛋白質合成減少；轉錄/翻譯過程；遲緩調節(jié) 酶活性單位 規(guī)定的pH、T、[S]條件下，測定單位時間內底物的消耗量或產物的生成量 酶國際單位 1分鐘內使1umol底物轉變的酶量 催量（Kat) 在特定的測定系統(tǒng)中，催化底物每秒轉變1mol的酶量 九、糖代謝 概述 人體內糖的主要形式 1.葡萄糖 (Glucose,Glc)——糖的運輸形式

23、 2.糖原（Glycogen,Gn)——糖的儲存形式 肝糖原 肌糖原 腎糖原 糖的主要生理作用： 1、供給人體生命活動所需的能量 2、組成細胞結構及重要生理活性物質。 糖的消化 唾液、小腸：α-淀粉酶 水解α-1，4糖苷鍵 產物（多糖、少量單糖） Glc，糊精，麥芽三糖，麥芽糖 小腸黏膜上皮細胞刷狀緣（主要消化部位） α-糊精酶，麥芽糖酶，蔗糖酶，乳糖酶 水解α-1，4糖苷鍵，α-1，6糖苷鍵 產物（單糖）Glc、果糖、半乳糖 糖的吸收 1、部位：小腸 2、方式：依賴Na2+的耗能的主動攝取過程（有特定的載體參與）

24、 糖的無氧酵解 概念 機體在相對缺氧的條件下，Glc或Gn分解生成乳酸，同時釋放少量的能量，反應過程類似酵母生醇發(fā)酵，故稱之為無氧酵解。 反應過程 反應場所：細胞質 基本過程：①己糖磷酸化 ②1分子磷酸己糖裂解為2分子磷酸丙糖 ③2分子磷酸丙糖氧化為2分子丙酮酸 ④2分子丙酮酸還原2分子為乳酸 ①己糖磷酸化 己糖磷酸化 帶有負電荷/極性增高/反應限制在細胞質 關鍵酶 己糖激酶（Hexokinase） 關鍵酶，催化不可逆反應，ATP 參與 己糖激酶/葡萄糖激酶是同工酶 6

25、-磷酸果糖激酶1 限速酶,催化不可逆反應，ATP 參與 能量變化 從Glc開始消耗2分子ATP 從Gn開始消耗1分子ATP ② 1分子磷酸己糖裂解為2分子磷酸丙糖 ③2分子磷酸丙糖氧化為2分子丙酮酸 ⑴ 脫氫，加磷酸，形成高能磷酸鍵 ⑵ 脫去高能鍵，生成ATP *糖酵解過程中第一次產能 *底物水平磷酸化 ⑶ 磷酸基轉移 ⑷ 脫水，形成高能磷酸鍵 ⑸脫去高能鍵,生成丙酮酸 *丙酮酸激酶催化不可逆反應，關鍵酶 *糖酵解過程第二次底物水平磷酸化 （第二次產能） 關鍵酶 丙酮酸激酶(pyruvate kinase) 關鍵酶，催化不可逆反應 能量變化 二次底物水平磷酸化,共產生4分子ATP 一次脫氫 無氧 : 乳酸脫氫酶輔酶 有氧 : 產生ATP(共4分子/6分子ATP) ④2分子丙酮酸還原為2分子乳酸 *NADH+H+由3-磷酸甘油醛脫氫提供 *LDH1（心肌中）對乳酸親和力大 LDH5（肝、肌肉）對丙酮酸親和力大